کلیاتی درباره آمینواسیدها

ساختمان اسیدهای آمینه:

 اسیدهای آمینه حاوی هر دو گروه کربوکسیل و آمینو هستند . برحسب موقعیت گروه آمینو نسبت به کربوکسیل  به انواع آلفا-آمینواسید،بتا-آمینواسید ، گاما-آمینواسید، ... تقسیم میشوند . طبق قرارداد ، گروه کربوکسیل یک اسید آمینه را کربن 1 و کربن آلفا را کربن 2 مینامند. کربن آلفا در همه اسیدهای آمینه به غیر از گلیسین کربن نامتقارن است .

گلایسین Gly

1.کوچکترین اسید امینه بدن

2.فراوان ترین aaدر کلاژن

3.پیش ساز باز های پورین ،هم،کراتین فسفات و اسید های صفراوی

4.درساختمان پروتئینها گلایسین عموما درمحل تاخوردگی های و پیچهای بتا(B_turn)یافت میشود

5.شرکت در سم زدایی ترکیبات شیمیایی نظیراسید بنزوئیک که به عنوان نگه دارنده به مواد غذایی افزوده میشود

6.همراه پرولین جزء اسید امینه های ناپایدارکننده مارپیچ آلفا محسوب میشوند

7. همراه GABAجز نوروترنسمیترهای مهاری محسوب میشوند

 

آلانین Ala

ناقل آمونیاک از عضلات به کبد که در دوران گرسنگی عمل میکندو سازگار ترین aaبرای حضور درمارپیچ الفای پروتئین ها میباشد

پرولینPro

گروه آلفاامین پرولین از نوع ثانویه است به همین علت ان راایمنو اسید می نامند. در زنجیره جانبی دارای حلقه پیرولیدین هست وباعث ایجادتاخوردگی در ساختمان پروتئین میشود. اسیدامینه ای است که معماری پروتئین را انجام میدهد چون القای خمیدگی وچپ وراست و چرخش در ساختار میکند اماglyچون کوچک است سازگار برای قرار گیری در ساختار پیچش میشود اما باعث ایجاد شدن این ساختار نمیشود.

✅ aaهایی باگروهRبزرگ به خاطر دافعه فضایی بابقیه باعث ناپایداری میشودو aa هایی باگروهRهای هم بار باعث ناپایداری میشود

 

والین .لوسین .ایزو لوسین

1معروف بهaa های شاخه دارند

2اختلال عملکرد موجب بیماری شربت افرا یا msudمیشود

3ایزولوسین دارای 2عدد کربن نامتقارن میباشد و غیر قطبی ترین اسید آمینه میباشد.

 

متیونین Met

1. همراه اورنی تین پیش ساز ترکیبات پلی امین شامل اسپرمین واسپرمیدین است متیونین و اورنی تین پیشساز ترکیبات پلی آمین شامل اسپرمین و اسپرمیدین هستند که این ترکیبات ترکیبات پلی کاتیونی هستنید که به مولکول های آنیونی مثل دی ان آ متصل میشوند.

2.شکل s ادنوزیل متیونین(sam) شکل فعال متیونین است که به عنوان دهنده گروه متیل در برخی واکنش ها عمل میکند

3. پیش ساز هورمون گیاهی گازی به نام اتیلن است که رسیدن میوه هارا القا میکند

4. بااز دست دادن گروه متیل به هموسیسین تبدیل میشود افزایش غلظت همو سیسین خون فاکتور خطر بیماری های قلبی و عروقی است ساختار مولکولی اسید امینه (Met)  زنجیره جانبی دارای پیوند تیواتر است.

 

فنیل الانین. Phe

در زنجیره جانبی دارای حلقه ی بنزن است به عنوان پیش ساز تیروزین عمل میکند متابولیسم آن در بیماری فنیل کتونوری مختل میشود(pku) پیش ساز سینامات عامل طعم ومزه دارچین است

ساختار مولکولی اسید امینه (Phe) دارای حلقه بنزنی هست

 

تیروزین Tyr

در زنجیره جانبی دارای حلقه ی فنل است به عنوان پیش ساز کاته کولامین ها(دوپامین نوراپی نفرین ،اپی نفرین) رنگدانه ملانین وهورمون های تیروئید عمل میکند.

 

تریپتوفان Trp

در زنجیره جانبی گروه اندول دارد به عنوان پیش ساز ویتامین اسید نیکوتینیک (نیاسین )نورو ترانسمیتر سروتونین ،هورمون ملاتو نین،هورمون رشد گیاهی اکسین (اندول3_استات ) عمل میکند.

 

سرین Ser

شرکت در جایگاه فعال بسیاری از انزیم ها که بافسفریله شدن ود فسفریله شدن نقش مهمی در تنظیم فعالیت انزیم ها ایفامیکند نظیر سرین پروتئاز هاشامل الاستاز، پلاسمین، تریپسین، ترومبین و.... پیش ساز الکل اسفنگوزین وآمینو اسید سیستئین است. ساختار مولکولی اسید امینه (Ser ) دارای گروه هیدروکسیل هست .

 

آرژنین Arg

در ph فیزیولوژی دارای بار خالص +هستند به مقدار فراوان در ساختمان پروتئین های هسته ای ،هیستون ها، وجود دارند.در زنجیره جانبی ارژنین گروه گوانید و در زنجیره جانبی لیزین گروه  3_امین وجود دارد به عنوان پیش ساز اوره پلی امین ها اسپرمین واسپرمیدین نیتریک اکساید NOواورنیتین عمل میکند ارژنین توسط آنزیم آرژیناز به اوره تبدیل میشود و محصول فرعی این واکنش اورنیتین و کوفاکتور این انزیم منگنز است.آرژنین توسط آنزیم NO سنتاز به NO تبدیل که محصول فرعی این واکنش سیترولین و کوفاکتور این آنزیم کلسیم است

 

لیزین Lys

 این اسید آمینه برای انسان ضروری بوده و در بیشتر پروتئینها مخصوصا در بعضی از پروتئینها مانند هیستونها به مقدار فراوان دیده می‌شود. لیزین در سنتز کلاژن نیز شرکت می‌کند. ولی پس از تشکیل کلاژن ، لیزین به دلتا هیدروکسی لیزین تبدیل می‌شود. در ساختار مولکولی اسید امینه (Lys) گروه امین متصل به کربن اپسیلون میباشد

 

سیستئین (Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده دارد زیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دو مولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوند کوالان می‌سازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگری به نام سیستئین می‌گردند. پروتئین ها بواسطه ی ریشه ی سیستئین،توانائی تشکیل اتصالات دی سولفیدی را دارند.که این اتصالات در ساختمان پروتئین های ترشحی(خارج سلولی)مثل آنتی بادی ها،کلاژن،پروتئین های پلاسما یافت میشود.زیرا پروتئین های خارج سلولی یا ترشحی در معرض انواع استرس ها هستند لذا باید مستحکم باشند.که اتصالات دی سولفیدی موجت استحکام آنها میگردد سیستئین باایجاد اتصالات دی سولفیدی در ساختمان پروتئینها موجب افزایش استحکام شکل فضایی انها میشود اتصالات دی سولفیدی از مشخصات پروتئینهای خارج سلولی (ترشحی)نظیر پروتئینهای پلاسما ،کلاژن ، الفاکراتین و...است. گروه سولفیدریل آن در جایگاه فعال بسیاری از انزیم ها نقش عملکردی دارد نظیر پاپایین وکاسپاز که یک سیستئین پروتئاز هستند یدواستات بااتصال به ریشه سیستئین در جایگاه فعال انزیم ها انهارا برگشت ناپذیر مهار میکند

 

ترئونین Thr

ساختار مولکولی اسید امینه (Thr) دارای دوکربن نامتقارن است. در جایگاه فعال آنزیم ها نقش تنظیمی دارد

بعضی ازaa ها در ساختمان پروتئینها غالبا به عنوان جایگاه اتصال banding siteعمل میکنند، به عنوان مثال در گیلکوپروتئین ها زنجیره کربوهیدرات به یکی ازآمینواسیدهای سرین، ترئونین وآسپارژین متصل میشود ودر فسفوپروتئین ها گروه pبه یکی از آمینواسیدهای الکل دار سرین یا ترئونین ویاتیروزین متصل میشود.

 

هیستیدین His

تنها آمینواسیدی که در PHفیزیولوژیک دارای ماهیت تامپونی میباشد ودرپروتئینهایی باخاصیت تامپونی به وفور یافت میشود در زنجیره جانبی دارای حلقه ی ایمیدازول میباشد جز امینو بیولوژیک است.

اسید امینه هیستیدین  نقش مهمی در بافرها در سیستم بافر پروتین دارد هرپروتینی ک هییستدین بیشتر داشته باشد بافر قویتری است چون هیستدین اسید ضعیف است. هیستیدین در ساختمان پروتئین بعنوان اسید ضعیف عمل می کند . ماهیت بافری پروتئین ها در ph فیزیولوژیک عمدتا مربوط به این آمینواسید است.

مولکول میو گلوبین و هموگلوبین دارای ۳۸ مولکول هیستیدن است.

کارنوزین و انسرین در عضلات وجود دارند در بافری کردن محیط اسیدی عضلات (به علت هیستیدین )و تحریک ATpaseمیوزین نقش دارند.

 

اسپارژین

1شکل ذخیره ای امونیاک در بافت ها ساختار مولکولی اسید امینه (Asn) دارای عامل امیدی است.

2برخی سلول های سرطانی از اسپارژین تغذیه میکنند وانرژی خود راتامین میکنند مانند لوسمی بالغین لذا از تزریق وریدی انزیم اسپارژیناز استفاده میکنند که اسپارژین های پلاسما راتجزیه میکند وانهارا از دسترس خارج میکند

 

گلوتامین یکی از اسیدهای آمینه موجود در بدن انسان می‌باشد. گلوتامین جزو اسیدهای آمینه ضروری نمی‌باشد با این حال در برخی موارد به مانند بعضی از بیماری‌های گوارشی و یا برای ورزشکاران می‌تواند ضروری باشد. اسید آمینه گلوتامین از ترکیب گلوتامات و آمونیاک با مصرفآدنوزین تری‌فسفات تشکیل می‌شود. این ماده در خون انسان، فراوان‌ترین اسید آمینه آزاد می‌باشد.

شکل ذخیره های آمونیاک در بافتها و ناقل آمونیاک در گردش خون و فراوان ترین aa گردش خون در حالت طبیعی است.پیش ساز بازهای پورین وپیریمیدین هم می باشد.

 

سلنوسیستئین 21مین aaاست که به طور مستقیم در سنتز proهاشرکت میکند سلنو سیستئین در سلول از سریل_tRnaسنتز شده ودر پاسخ به کدون ختم UGAدرساختمان pro ها وارد میشود این aaدر جایگاه فعال برخی انزیم ها نظیر گلوتاتیون پراکسیداز ودیدیناز وتیوردوکسین ردوکتاز شناسایی شده است.

پیرولایزین

22ومین aaاست که به طور مستقیم درسنتزpro شرکت میکند در پاسخ به کدون خاتمهUAGدر ساختمانpro ها وارد میشوددر باکتری های متانو ژنیک شناسایی شده است

 

سلنوسیستئین و پیرو لیزین دو aaای هستند که جدیدا کشف شده اند . این دو همانند بیست اسید امینه( aa) قبلی مستقیما در سنتز pr ها شرکت دارند یعنی دارای tRNA هستند. نکته جالب این دو aa کد شدن انها توسط کدون های پایان است. بیماری کمبود se راkeshan می نامند. که باعث مشکلات تیروییدی و نارسایی قلبی می شود (مشکل در متابولیسم )

 

اسیدامینه های غیراستاندارد

اسیدامینه های استاندارد دارای رمزtRnaاختصاصی بوده و به طور اختصاصی در سنتزproهاشرکت میکنند درحالی که درساختمان pro ها aaهایی هستند که فاقدt Rnaاختصاصی هستند وحاصل تغییرات شیمیایی بر روی aaاستاندارد بعداز سنتزproها هستند این دسته را aaهای حاصل تغییر پس از ترجمه مینامند در اثر این تغییرات بیش از 100نوع aaجدید در ساختمان pro ها شناسایی شده است.

 

دسته بندی های کلی:

در ساختمان پروتئین ها معمولا cys و His در اتصال به فلزات نقش دارند،cys در موتیف zincfinger و his در هموگلوبین در اتصال با heme است

بازى ترین اسیدامینه وبزرگترین PI ⬅️ اسیدامینه Arg

کوچکترین PI, ⬅️اسیدامینه Asp

فراوانترین اسید امینه در پروتئین ⬅️Lue

کمترین اسیدامینه درپروتئین ⬅️Trp

اسیدامینه که فاقد کربن نامتقارن (کایرال)⬅️Gly

اسیدمینه امینه اى که داراى دو کربن نامتقارن ⬅️IIe, Thr

اسیداامینه حاویRقلیایی باردار⬅ His;Arg;Lys.که انهارا اسید امینه های دی امینو منو کربوکسیلیک نیز مینامند و در میان اسید امینه ها بالاترین ph ایزوااکتریک را دارند

ساده ترین.کوچکترین وانعطاف پذیرترین اسید امینه:gly

اولین اسیدامینه کشف شده اسپارژین است ودرمارچوبه یافت میشود.

اسیدامینه های حاویRاسیدی باردار منفی گلوتامات و آسپارتات است که انهارااسید امینه های دی کربوکسیلیک منو امین مینامند در phفیزیولوژیک دارای بار خالص-هستند ودر میان اسید امینه ها پایین ترین phایزو الکتریک یاpiرا دارند.

اسید آمینه الکل دار: سرین،ترئونین،تیروزین

اسید آمینه گوگرد دار:متیونین،سیستئین،هموسیستئین

اسید آمینه شاخه دار:والین،لوسین،ایزولوسین

اسید آمینه آروماتیک:فنیل الانین،تریپتوفان،تیروزین

اسید آمینه آمیدی:آسپارژین،گلوتامین

نروترانسیمتر تحریکی: آسپارتات٬ گلو تامات٬ سرتونین (trp) و اپی نفرین (Tyr)

نروترانسیمتر مهاری: گلایسین ، گابا«از گلوتامات» و تورین«از سیستئین»

هرپپتید پروتیئنی دارای یک phایزوالکتریک است وتعدادpkaدرپپتیدها به تعداد گروههای امین وکربوکسیل قابل یونیزه بستگی دارد. درpiحلالیت پروتیئن کاهش میابد ورسوب می کند.

هیدروکسی پرولین و هیدروکسی لیزین رژیم غذایی نمی توانند در ساختمان پروتییین شرکت کنند؛ یعنی tRNA مخصوص به خود ندارند.

اسید آمینه ها با گروه R باردار(چه بار ثبت چه بار منفی) به دلیل ایجاد اتصالات یونی و ایجاد شبکه یونی قدرتمند باعث افزایش استحکام پروتئین ها میشوند.

آسپارژین و گلوتامین بعنوان ذخیره کننده آمونیاک در بافت ها هستند.آلانین حامل آمونیاک عضله در گرسنگی«چرخه گلوکز_آلانین »است.

دربدن انسان انواع اسید امینه وجود دارد ولی فقط الفا aaدر ساختمان prها شرکت می کنند.

سلنو سیستئین وپیرولایزین مانند 20aaقبلی در proسازی به شکل مستقیم شرکت میکنند

 

جذب نور uv در طول موج بر حسب نانومتر

270-290 اسیدامینه های اروماتیک ： فنیل الانین و تیروزین و تریپتوفان(تریپتوفان جذب نور قوی تری نسبت به تیروزین و فنیل آلانین دارد.)

تیروزین بیشترین بازدهی فلورسانس رادارد.

تریپتوفان بیشترین ضریب خاموشی یاجذب مولی رادارد.

210-225 مربوط به پیوند های پپتیدی